Аргинин , также известный как l- аргинин ( Arg) представляет собой α- аминокислоту, которая используется в биосинтезе белков . Он содержит α- аминогруппу, группу α- карбоновой кислоты и боковую цепь, состоящую из 3-углеродной алифатической прямой цепи, оканчивающейся гуанидиногруппой . При физиологическом pH карбоновая кислота депротонируется (-COO - ), аминогруппа протонируется (-NH 3 + ), и гуанидиновая группа также протонируется, образуя форму гуанидиния (-C- (NH 2).) 2 + ), что делает аргинин заряженной, алифатической аминокислотой. Это предшественник для биосинтеза оксида азота . Он кодируется с помощью кодонов ГЕ, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG.
Аргинин классифицируется как незаменимая или условно незаменимая аминокислота , в зависимости от стадии развития и состояния здоровья человека. Недоношенные дети не могут синтезировать или создавать аргинин внутри организма , что делает аминокислоту незаменимой для них. Большинство здоровых людей не нуждаются в добавлении аргинина, потому что он является компонентом всех содержащих белок продуктов и может синтезироваться в организме из глютамина через цитруллин.
Аргинин был впервые выделен в 1886 году из саженцев люпина и тыквы немецким химиком Эрнстом Шульце и его помощником Эрнстом Штайгером. В 1897 году Эрнст Шульце и Эрнст Винтерштейн (1865–1949) определили структуру аргинина. Шульце и Винтерштейн синтезировали аргинин из орнитина и цианамида в 1899 году, но некоторые сомнения относительно структуры аргинина сохранялись до синтеза Серенсена в 1910 году.
Аргинин является условно незаменимой аминокислотой у людей и грызунов, так как это может потребоваться в зависимости от состояния здоровья или жизненного цикла человека. Например, в то время как здоровые взрослые могут обеспечить свою собственную потребность в аргинине, незрелые и быстро растущие индивидуумы нуждаются в аргинине в своем рационе и это также важно при физиологическом стрессе, например, во время восстановления после ожогов, травм и сепсиса, или когда были повреждены тонкая кишка и почки , которые являются основными участками биосинтеза аргинина. Это, однако, незаменимая аминокислота для птиц, так как у них нет цикла мочевины . Для некоторых плотоядных животных, например кошек, собак и хорьков, аргинин необходим, потому что после еды их высокоэффективный катаболизм белка производит большие количества аммиака, которые необходимо обработать через цикл мочевины, и если нет , то тогда токсичность аммиака может быть смертельной. На практике это не проблема, поскольку мясо содержит достаточное количество аргинина, чтобы избежать этой ситуации.
Животные источники аргинина включают мясо, молочные продукты и яйца, а растительные источники включают семена всех типов, например, зерновые, бобы и орехи.
Биосинтез
Аргинин синтезируется из цитруллина при метаболизме аргинина и пролина путем последовательного действия цитозольных ферментов аргининосукцинат-синтетазы и аргининосукцинат-лиазы . Это энергетически дорогостоящий процесс, поскольку для каждой синтезируемой молекулы аргининосукцината одна молекулааденозинтрифосфата (АТФ) гидролизуется до аденозинмонофосфата (АМФ), потребляя два эквивалента АТФ.
Цитруллин может быть получен из нескольких источников:
- из самого аргинина через синтазу оксида азота , как побочный продукт производства оксида азота для целей сигнализации
- от орнитина через расщепление пролина или глутамина / глутамата
- из асимметричного диметиларгинина через DDAH
Пути, связывающие аргинин, глутамин и пролин, являются двунаправленными. Таким образом, чистое использование или производство этих аминокислот сильно зависит от типа клеток и стадии развития.
Синтез аргинина происходит главным образом через оси кишечника-почек: в эпителиальные клетки по тонкой кишке производят цитруллин, в основном из глутамина и глутамата , который цитркулирует в крови в проксимальных канальцев клеток в почках , которые извлекают цитруллин из кровотока и превращают его в аргинин, возвращающийся в кровообращение. Это означает, что нарушение функции тонкой кишки или почек может снизить синтез аргинина, увеличивая потребность его в питании.
Синтез аргинина из цитруллина также происходит на низком уровне во многих других клетках, и способность клеток к синтезу аргинина может быть заметно увеличена в условиях, которые увеличивается продукция индуцибельного NOS . Это позволяет цитруллину, побочному продукту NOS-катализируемой продукции оксида азота, рециркулировать в аргинин по пути, известному как путь цитруллин-NO или аргинин-цитруллин. Это подтверждается тем фактом, что во многих типах клеток синтез NO может в некоторой степени поддерживаться цитруллином, а не только аргинином. Эта рециркуляция не является количественной, однако, поскольку цитруллин накапливается в клетках, продуцирующих NO, наряду с нитратом и нитритом - стабильными конечными продуктами распада NO.
Функция
Аргинин играет важную роль в делении клеток , заживлении ран , удаление аммиака из организма, иммунной функции , и высвобождения гормонов. Он является предшественником синтеза оксида азота (NO), что делает его важным в регуляции кровяного давления.
Белки
Боковая цепь аргинина является амфипатической , потому что при физиологическом pH он содержит положительно заряженную группу гуанидиния, которая является очень полярной, в конце гидрофобной алифатической углеводородной цепи. Поскольку глобулярные белки имеют гидрофобные "внутренности" и гидрофильные поверхности, аргинин обычно находится снаружи белка, где гидрофильная головная группа может взаимодействовать с полярной средой, например, участвуя в водородных связях и солевых мостиках. По этой причине он часто встречается на границе раздела двух белков. Алифатическая часть боковой цепи иногда остается ниже поверхности белка. Остатки аргинина в белках могут быть уменьшены ферментами PAD с образованием цитруллина в процессе посттрансляционной модификации, называемой цитруллинированием. Это важно для развития плода, является частью нормального иммунного процесса, а также контроля экспрессии генов, но также имеет значение при аутоиммунных заболеваниях . Другая посттрансляционная модификация аргинина включает метилирование белковыми метилтрансферазами
Предшественник
Аргинин является непосредственным предшественником NO - важной сигнальной молекулы, которая может выступать в качестве вторичного мессенджера , а также межклеточного мессенджера, который регулирует вазодилатацию, а также выполняет функции реакции иммунной системы на инфекцию.
Аргинин также является предшественником мочевины , орнитина и агматина ; необходим для синтеза креатина ; и может также использоваться для синтеза полиаминов (в основном через орнитин и в меньшей степени через агматин, цитруллин и глутамат). Присутствие асимметричного диметиларгинина (АДМА), близкого родственника, ингибирует реакцию оксида азота; следовательно, ADMA считается маркером сосудистых заболеваний , так же как L- аргинин считается признаком здорового эндотелия .
Гормон роста
Обзор клинических испытаний показал, что оральный аргинин повышает уровень гормона роста, но снижает секрецию гормона роста, что обычно связано с физическими упражнениями. Тем не менее, в более недавнем исследовании сообщалось, что хотя пероральный аргинин повышал уровень L- аргинина в плазме, он не вызывал повышения уровня гормона роста.
L-аргинин обычно считается безопасным (GRAS-статус) при приеме до 20 г в день.
Повышенное аретериальное давление
Мета-анализ показал, что L- аргинин снижает артериальное давление с объединенными оценками 5,4 мм рт.ст. для систолического артериального давления и 2,7 мм рт.ст. для диастолического артериального давления.
Добавки с l- аргинином снижают диастолическое артериальное давление и удлиняют беременность у женщин с гестационной гипертензией , в том числе у женщин с высоким артериальным давлением в ходе преэклампсии . Он не понижал систолическое артериальное давление и не изменял вес при рождении
Добавить комментарий