История
В 1877 году немецкий физиолог Вильгельм Кюне (1837–1900) впервые использовал термин « фермент» , который происходит от греческого ἔνζυμον, «заквашенный» или «в дрожжах», для описания этого процесса. Слово « фермент» также использовалось позже для обозначения веществ, таких как пепсин , и слово « фермент» использовалось для обозначения химической активности, производимой живыми организмами. Эдуард Бюхнер представил свою первую статью об исследовании дрожжевых экстрактов в 1897 году. В серии экспериментов в Берлинском университете он обнаружил, что сахар сбраживается дрожжевыми экстрактами, даже когда в смеси не было живых дрожжевых клеток. Он назвал фермент, который вызвал ферментацию сахарозы " зимазой ". В 1907 году он получил Нобелевскую премию по химии за «открытие бесклеточной ферментации». Следуя примеру Бюхнера, ферменты обычно называют в соответствии с реакцией, которую они проводят: суффикс -аза сочетается с названием субстрата (например, лактаза является ферментом, который расщепляет лактозу ) или тип реакции (например, ДНК-полимераза образует ДНК-полимеры). Биохимическая идентичность ферментов была еще неизвестна в начале 1900-х годов. Многие ученые наблюдали, что ферментативная активность была связана с белками, но другие (такие как лауреат Нобелевской премии Ричард Виллштеттер ) утверждали, что белки являются просто носителями для истинных ферментов и что сами по себе белки не способны к катализу. В 1926 году Джеймс Б. Самнер показал, что фермент уреаза был чистым белком, и кристаллизовал его; он сделал то же самое для фермента каталазы в 1937 году. Заключение о том, что чистые белки могут быть ферментами, было окончательно доказано Джоном Говардом Нортропом и Уэнделлом Мередитом Стэнли, которые работали с пищеварительными ферментами ( пепсин (1930), трипсин и химотрипсин). Эти трое ученых были удостоены Нобелевской премии по химии 1946 года. Открытие того факта, что ферменты могут быть кристаллизованы, в конечном итоге позволило октрыть их структуры с помощью рентгеновской кристаллографии . Сначала это было сделано для лизоцима , фермента, обнаруженного в слезах, слюне и яичных белках, который переваривает покрытие некоторых бактерий; структура была открыта группой, возглавляемой Дэвидом Чилтоном Филлипсом, и опубликована в 1965 году.
Терминология
Ферменты / ɛ п г aɪ м г / являются высокомолекулярными биологическими катализаторами. Ферменты ускоряют химические реакции . Молекулы, на которые могут действовать ферменты, называются субстратами, фермент превращает субстраты в различные молекулы, известные как продукты. Почти все метаболические процессы в клетке нуждаются в ферментативном катализе , чтобы происходить с той скоростью, которая достаточна для поддержания жизни.
Изучением ферментов называется наука - энзимология, и недавно возникла новая область анализа псевдоферментов , в которой признается, что в процессе эволюции некоторые ферменты утратили способность осуществлять биологический катализ, что часто отражается в их аминокислотных последовательностях и необычном «псевдокаталитическом» свойстве.
Известно, что ферменты катализируют более 5000 типов биохимических реакций. Большинство ферментов представляют собой белки , хотя некоторые из них являются каталитическими молекулами РНК . Последние называются рибозимами. Специфика ферментов проистекает из их уникальных трехмерных структур. Как и все катализаторы, ферменты увеличивают скорость реакции , снижая энергию активации. Некоторые ферменты могут ускорить превращение субстрата в продукт в миллионы раз ( примером является оротидин - 5 - фосфат декарбоксилаза ). Химически, ферменты подобны любому катализатору и не принимают участия в химических реакциях, а также не изменяют равновесие реакции.
Ферменты отличаются от большинства других катализаторов тем, что они более специфичны. На активность фермента могут влиять другие молекулы: ингибиторы - молекулы, которые снижают активность фермента, и активаторы - это молекулы, которые повышают активность. Многие терапевтические препараты и яды являются ингибиторами ферментов. Активность фермента заметно снижается за пределами его оптимальной температуры и pH , и многие ферменты (постоянно) денатурируются при воздействии чрезмерного тепла, теряя свою структуру и каталитические свойства.
Некоторые ферменты используются коммерчески, например, в синтезе антибиотиков . Некоторые бытовые продукты используют ферменты для ускорения химических реакций: ферменты в биологических стиральных порошках расщепляют белковые, крахмальные или жировые пятна на одежде, а ферменты в измельчителе мяса расщепляют белки на более мелкие молекулы.
Добавить комментарий